ig y(ig医学上是什么意思)

下面来看看小编为您整理的ig y的答案

ig.y和ig.z队员分别是谁有知道的吗？

iG.Y有YYF,830,CHUAN,CH,国士无双

iG.Z有zhou,sansheng,430,faith,awoke

IG.z队和IG.y队是怎么命名的？有什么好的建议？

是的。 都是队长，现在DK也这么做了，都加了B，因为队长是BurNing。

免疫球蛋白结构与功能的关系有了解的吗？

Ig 分子的基本结构是由四肽链组成的，即由二条相同的分子量较小的轻链（L 链）和二条相同的分子量较大的重链（H 链）组成的。L链与H链是由二硫键连接形成一个四肽链分子，称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。现已知5 种免疫球蛋白中IgG、IgA 和IgD的H链各有一个可变区（VH）和三个恒定区（CH1、CH2 和CH3）共四个功能区。IgM和IgE 的H链各有一个可变区（VH）和四个恒定区（CHl、CH2、CH3 和CH4）共五个功能区。VL和VH 是与抗原结合的部位，单体由一对L链和一对H链组成的基本结构，只有2 个与抗原结合的位点，如IgG、IgD、IgE、血清型IgA；双体由J链连接的两个单体，有4 个与抗原结合的位点，如分泌型IgA（SIgA），所以SigA 结合抗原的亲合力要比血清型IgA 高。五聚体由J 链和二硫键连接五个单体，如IgM。五聚体IgM 理论上应为10 个与抗原结合的位点，但实际上由于立体构型的空间位阻，—般只有5 个结合点可结合。 所有的抗体是Ig，但Ig并不都是抗体。Ig的两个重要特征是特异性和多样性。它们是机体受抗原（如病原体）刺激后产生的，其主要作用是与抗原起免疫反应，生成抗原-抗体复合物，从而阻断病原体对机体的危害，使病原体失去致病作用。另一方面，免疫球蛋白有时也有致病作用。临床上的过敏症状如花粉引起的支气管痉挛，青霉素导致全身过敏反应，皮肤荨麻疹（俗称风疹块）等都是由免疫球蛋白制剂能增强人体抗病毒的能力，可作药用。如注射人血清或人胎盘中提取的丙种球蛋白制剂可防治麻疹、传染性肝炎等传染病。Ig是一个多藣有分子：（1）可结合抗原；（2）可作为抗原诱发抗体的产生；（3）可激发一系列如补体激活、吞吐噬调理、信号传导等次级反应。各种特异性Ig已被广泛应用于临床疾病的预防、治疗和诊断。例如，IgM是体液免疫应答首先产生的Ig。SIgA是机体黏膜防御感染的重要因素。IgE是同速发型过敏反应发生有关的Ig。IgD以膜结合形式存在于B细胞，在B细胞分化发育中起重调节有作用。

IG.Z IG.Y 都有哪些成员 原来都来自哪些队急急急！！！

LGD的 YYF CHUAN CH 830 外加一个小池，还有ZHOU 430 SANSHENG加天禄两个

免疫球蛋白的血清型是什么急急急！！！

免疫球蛋白

免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）存在于血浆中的一类具有抗体活性的或化学结构与抗体相似的球蛋白。人和动物的免疫血清中的免疫球蛋白极不均一，其组成、结构、大小、电荷、生物学活性等都有很大差异，约占机体全部血清蛋白的20～25％。目前已在人、小鼠等血清中先后分纯得到5类免疫球蛋白，1968年，世界卫生组织统一命名为免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白D（IgD）、免疫球蛋白E（IgE）。各类免疫球蛋白的化学结构虽有不同，但都是由二硫键连接的四条多肽链组成。其中一对多肽键较长，约含有450个氨基酸，分子量为50000道尔顿，称为重链（H链）；另一对多肽链较短，约含有214个氨基酸，分子量约为25000道尔顿，称为轻链（L链）。两条相同的重链由二硫键连接起来，呈Y型；两条相同的轻链则由二硫键连接在其氨基端（N端）的两侧，形成对称的高分子结构。这种四肽链结构称为单体。各类免疫球蛋白重链的结构及抗原均不相同。不同的重链分别以希腊字母γ、α、μ、δ、和ε表示。并以此将免疫球蛋白相应地分为IgG、 IgA、 IgM、IgD和IgE五类。而轻链则只有两种类型，即κ及λ。每一个Ig分子中，两条轻链及两条重链都是同型的。

单体的每条重链或轻链均可分为两部分，即可变区和稳定区。多肽链N端轻链的1/2与重链的1/4，氨基酸排列顺序随抗体特异性的不同而有所变化，称为可变区（V区）。该区的多肽链折叠形成抗原结合点。抗体的不同特异性，可由重链及轻链V区中氨基酸性质及顺序的改变而体现。多肽链羧基端（C端）轻链的1/2及重链的3/4氨基酸排列顺序比较稳定，称为稳定区（C区）。免疫球蛋白的免疫原性、穿过胎盘及结合补体等生物学特性，一般认为是在C区。所有的轻链都有两个功能区，即VL区和CL区；而重链则不相同。IgG、IgA及IgD的重链各有一个V功能区（VH区）和三个C功能区（CH1区、CH2区、CH3区）、而IgM及IgE的重链多一个C功能区，即CH4区。现一般认为，CH1、CL区是遗传标志所在区；CH3区是补体活化部位，并有通过胎盘的作用，CH3区又是固定组织细胞的部位；CH3及CH4还可参与I型变态反应。另外，在CH1及CH2之间还有一枢纽区或称绞链区。该区富含脯氨酸，对木瓜蛋白酶及胃蛋白酶敏感，具有弹性，可自由折叠及展开至180度。绞链区与抗体分子的变构有关。

如用木瓜蛋白酶处理Ig，可在绞链区断开，形成两个Fab段和一个Fc段。Fab段能与抗原结合，不过它是单价的。在体外条件下不能形成肉眼可见的结合反应。Fc为结晶片段、无抗体活性，但具有穿过胎盘（IgG）、结合补体、结合细胞等性质。如用胃蛋白酶IgG分子的构型变化处理Ig，可从Ig绞链区二硫链的C端切开，将Ig分成一个由二硫键连接的含有两个Fab的片段，其功能与Fab相同，但能与相应抗原形成肉眼可见的结合反应。余下的部分是小于Fc段的多肽链，不再具有任何生物学活性。通过对Ig水解片段的研究，不仅对阐明Ig的结构和生物学特性有重要理论意义，对制备免疫制品和临床治疗也有重要意义。如白喉或破伤风抗毒素经胃蛋白酶降解后，可降低其引起变态反应的能力。而丙种球蛋白经降解后，可用以静脉注射。

免疫球蛋白在浆细胞中进行生物合成。浆细胞核中的DNA将合成Ig的信息转录给mRNA，mRNA进入细胞质到达核糖体，在tRNA的参与下，再将信息翻译成免疫球蛋白。由于抗体形成细胞的遗传性有所不同，所以，即使是同一种抗原免疫机体，产生的免疫球蛋白在抗原决定簇上也有差别。免疫球蛋白的这种差异，可通过血清学反应来测定及分类。

呵呵...祝你好运！

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